ユビキチンについて

ユビキチンは76残基から成る真核生物に高度に保存された代表的な翻訳後修飾タンパク質です。E1、E2、E3の3種類の酵素の活性によって、ユビキチンのカルボキシ末端がターゲットとなるタンパク質のリジン残基に共有結合します。さらに、そのユビキチンの特定のリジン残基に次のユビキチンが共有結合し、以下同様の共有結合が繰り返し起こることで最終的にポリユビキチン鎖が形成されます。形成されたポリユビキチン鎖は、細胞内でターゲットとなるタンパク質の機能や活性の制御シグナルとして機能しています。